Projekty finansowane przez NCN

Dane kierownika projektu i jednostki realizującej

Szczegółowe informacje o projekcie i konkursie

Słowa kluczowe

Aparatura

Wyczyść formularz

Molekularne podstawy procesu hypuzynacji

2019/33/B/NZ1/01839

Słowa kluczowe:

hypuzynacja eIF5A DHS DOHH biologia strukturalna,

Deskryptory:

  • NZ1_4: Biologia strukturalna

Panel:

NZ1 - Podstawowe procesy życiowe na poziomie molekularnym: biologia molekularna, biologia strukturalna, biotechnologia

Jednostka realizująca:

Uniwersytet Jagielloński, Małopolskie Centrum Biotechnologii Uniwersytetu Jagiellońskiego

woj.

Inne projekty tej jednostki 

Kierownik projektu (z jednostki realizującej):

dr Przemysław Marek Grudnik 

Liczba wykonawców projektu: 5

Konkurs: OPUS 17 - ogłoszony 2019-03-15

Przyznana kwota: 1 486 200 PLN

Rozpoczęcie projektu: 2020-02-01

Zakończenie projektu: 2024-05-23

Planowany czas trwania projektu: 51 miesięcy (z wniosku)

Status projektu: Projekt rozliczony

Opis Projektu

Pobierz opis projektu w formacie .pdf

Uwaga - opisy projektów zostały sporządzone przez samych autorów wniosków i w niezmienionej formie umieszczone w systemie.

Dane z raportu końcowego/rocznego

  • Publikacje w czasopismach (7)
  1. Cryo-EM structure of human eIF5A-DHS complex reveals the molecular basis of hypusination-associated neurodegenerative disorders
    Autorzy:
    Wątor, E., Wilk, P., Biela, A., Rawski, M., Zak, K. M., Steinchen, W., Bange, G., Glatt, S., & Grudnik, P.
    Czasopismo:
    Nature Communications (rok: 2023, tom: 14, strony: 1698), Wydawca: Springer-Nature
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.1038/s41467-023-37305-2 - link do publikacji
  2. Half Way to Hypusine—Structural Basis for Substrate Recognition by Human Deoxyhypusine Synthase
    Autorzy:
    Wator E., WIlk P., Grudnik P.
    Czasopismo:
    Biomolecules (rok: 2020, tom: 10(4), strony: 522), Wydawca: MDPI
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.3390/biom10040522 - link do publikacji
  3. Half Way to Hypusine—Structural Basis for Substrate Recognition by Human Deoxyhypusine Synthase
    Autorzy:
    Wator E., WIlk P., Grudnik P.
    Czasopismo:
    Biomolecules (rok: 2020, tom: 10(4), strony: 522), Wydawca: MDPI
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.3390/biom10040522 - link do publikacji
  4. Cryo-EM structure of human eIF5A-DHS complex reveals the molecular basis of hypusination-associated neurodegenerative disorders
    Autorzy:
    Wątor, E., Wilk, P., Biela, A., Rawski, M., Zak, K. M., Steinchen, W., Bange, G., Glatt, S., & Grudnik, P.
    Czasopismo:
    Nature Communications (rok: 2023, tom: 14, strony: 1698), Wydawca: Springer-Nature
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.1038/s41467-023-37305-2 - link do publikacji
  5. Half Way to Hypusine—Structural Basis for Substrate Recognition by Human Deoxyhypusine Synthase
    Autorzy:
    Wator E., WIlk P., Grudnik P.
    Czasopismo:
    Biomolecules (rok: 2020, tom: 10(4), strony: 522), Wydawca: MDPI
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.3390/biom10040522 - link do publikacji
  6. Structural characterization of the (deoxy)hypusination in Trichomonas vaginalis questions the bifunctionality of deoxyhypusine synthase.
    Autorzy:
    Wątor E, Wilk P, Kochanowski P, Grudnik P.
    Czasopismo:
    FEBS Journal (rok: 2024, tom: 10.1111/febs.17207, strony: 0), Wydawca: Wiley
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.1111/febs.17207 - link do publikacji
  7. Half Way to Hypusine—Structural Basis for Substrate Recognition by Human Deoxyhypusine Synthase
    Autorzy:
    Wator E., WIlk P., Grudnik P.
    Czasopismo:
    Biomolecules (rok: 2020, tom: 10(4), strony: 522), Wydawca: MDPI
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.3390/biom10040522 - link do publikacji

O Narodowym Centrum Nauki

Finansowanie nauki

Współpraca zagraniczna

Centrum prasowe

Deklaracja dostępności
Przetwarzanie danych osobowych
Polityka cookies

Partnerzy