Projekty finansowane przez NCN

Dane kierownika projektu i jednostki realizującej

Szczegółowe informacje o projekcie i konkursie

Słowa kluczowe

Aparatura

Wyczyść formularz

Ścieżki przemian konformacyjnych i molekularne mechanizmy agregacji amyloidogennego fragmentu H insuliny

2015/17/B/NZ1/00832

Słowa kluczowe:

amyloid proteoliza insulina przemiany konformacyjne spektroskopia dynamika molekularna

Deskryptory:

  • NZ1_3: Biofizyka
  • NZ1_4: Biologia strukturalna
  • ST4_13: Chemia fizyczna układów biologicznych

Panel:

NZ1 - Podstawowe procesy życiowe na poziomie molekularnym: biologia molekularna, biologia strukturalna, biotechnologia

Jednostka realizująca:

Uniwersytet Warszawski, Wydział Chemii

woj. mazowieckie

Inne projekty tej jednostki 

Kierownik projektu (z jednostki realizującej):

prof. Wojciech Dzwolak 

Liczba wykonawców projektu: 9

Konkurs: OPUS 9 - ogłoszony 2015-03-16

Przyznana kwota: 1 386 000 PLN

Rozpoczęcie projektu: 2016-02-18

Zakończenie projektu: 2020-01-17

Planowany czas trwania projektu: 47 miesięcy (z wniosku)

Status projektu: Projekt rozliczony

Opis Projektu

Pobierz opis projektu w formacie .pdf

Uwaga - opisy projektów zostały sporządzone przez samych autorów wniosków i w niezmienionej formie umieszczone w systemie.

Zakupiona aparatura

  1. Aparat do produkcji ultraczystej wody. Za kwotę 16 000 PLN
  2. Czytnik płytkowy fluorescencji z funkcją pomiarów anizotropii fluorescencji oraz dozowania reagentów wraz z dedykowanym stanowiskiem do procesowania danych.. Za kwotę 290 000 PLN
  3. Zestaw do elektroforezy białek.
  4. Liofilizator laboratoryjny.

Dane z raportu końcowego/rocznego

  • Publikacje w czasopismach (7)
  1. Beyond amino acid sequence: disulfide bonds and the origins of the extreme amyloidogenic properties of insulin's H-fragment
    Autorzy:
    Robert Dec R, Michał Koliński M, Wojciech Dzwolak
    Czasopismo:
    The FEBS Journal (rok: 2019, tom: 286, strony: 3194-3205), Wydawca: Wiley
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.1111/febs.14849 - link do publikacji
  2. Docking interactions determine early cleavage events in insulin proteolysis by pepsin: Experiment and simulation
    Autorzy:
    Michał Koliński, Sebastian Kmiecik, Robert Dec, Marcin Piejko, Paweł Mak, Wojciech Dzwolak
    Czasopismo:
    International Journal of Biological Macromolecules (rok: 2020, tom: 149, strony: 1151-1160), Wydawca: Elsevier
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.1016/j.ijbiomac.2020.01.253 - link do publikacji
  3. Multiscale modeling of amyloid fibril formed by aggregating peptide derived from amyloidogenic fragment of A-chain of insulin
    Autorzy:
    Michał Koliński, Robert Dec, Wojciech Dzwolak
    Czasopismo:
    International Journal of Molecular Sciences (rok: 2021, tom: 22, strony: 12325), Wydawca: MDPI
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.3390/ijms222212325 - link do publikacji
  4. Extremely Amyloidogenic Single-Chain Analogues of Insulin's H-Fragment: Structural Adaptability of an Amyloid Stretch
    Autorzy:
    Robert Dec, Wojciech Dzwolak
    Czasopismo:
    Langmuir (rok: 2020, tom: 36, strony: 12150-12159), Wydawca: American Chemical Society
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.1021/acs.langmuir.0c01747 - link do publikacji
  5. Rapid self-association of highly amyloidogenic H-fragments of insulin: Experiment and molecular dynamics simulations
    Autorzy:
    Robert Dec, Michał Koliński, Maksim Kouza, Wojciech Dzwolak
    Czasopismo:
    International Journal of Biological Macromolecules (rok: 2020, tom: 150, strony: 894-903), Wydawca: Elsevier
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.1016/j.ijbiomac.2020.02.153 - link do publikacji
  6. A tale of two tails: Self-assembling properties of A- and B-chain parts of insulin's highly amyloidogenic H-fragment
    Autorzy:
    Robert Dec, Wojciech Dzwolak
    Czasopismo:
    International Journal of Biological Macromolecules (rok: 2021, tom: 186, strony: 510–518), Wydawca: Elsevier
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.1016/j.ijbiomac.2021.07.057 - link do publikacji
  7. Reduction of a disulfide-constrained oligo-glutamate peptide triggers self-assembly of β2-type amyloid fibrils with the chiroptical properties determined by supramolecular chirality
    Autorzy:
    Robert Dec, Marcin Guza, Wojciech Dzwolak
    Czasopismo:
    International Journal of Biological Macromolecules (rok: 2020, tom: 162, strony: 866–872), Wydawca: Elsevier
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.1016/j.ijbiomac.2020.06.221 - link do publikacji

O Narodowym Centrum Nauki

Finansowanie nauki

Współpraca zagraniczna

Centrum prasowe

Deklaracja dostępności
Przetwarzanie danych osobowych
Polityka cookies

Partnerzy