Projekty finansowane przez NCN

Dane kierownika projektu i jednostki realizującej

Szczegółowe informacje o projekcie i konkursie

Słowa kluczowe

Aparatura

Wyczyść formularz

Badania strukturalne enzymów zimnolubnych - mechanizm przystosowania do zimna

2016/21/B/ST5/00555

Słowa kluczowe:

struktura przestrzenna enzymy zimnolubne hydrolazy transferazy mechanizm reakcji

Deskryptory:

  • ST5_16: Chemia biologiczna

Panel:

ST5 - Synteza i materiały: otrzymywanie materiałów, związki struktury z właściwościami, nowoczesne materiały o założonych właściwościach, architektura (makro)molekularna, chemia organiczna, chemia nieorganiczna

Jednostka realizująca:

Politechnika Łódzka, Wydział Biotechnologii i Nauk o Żywności

woj. łódzkie

Inne projekty tej jednostki 

Kierownik projektu (z jednostki realizującej):

dr hab. Anna Bujacz 

Liczba wykonawców projektu: 7

Konkurs: OPUS 11 - ogłoszony 2016-03-15

Przyznana kwota: 871 900 PLN

Rozpoczęcie projektu: 2017-01-01

Zakończenie projektu: 2020-01-17

Planowany czas trwania projektu: 36 miesięcy (z wniosku)

Status projektu: Projekt rozliczony

Opis Projektu

Pobierz opis projektu w formacie .pdf

Uwaga - opisy projektów zostały sporządzone przez samych autorów wniosków i w niezmienionej formie umieszczone w systemie.

Zakupiona aparatura

  1. Szafa chłodnicza dwudrzwiowa ze szklanymi drzwiami. Za kwotę 16 000 PLN
  2. Zestaw komputerowy ze stacją do grafiki 3D. Za kwotę 20 000 PLN
  3. FPLC system chromatograficzny. Za kwotę 240 000 PLN
  4. Termocykler PCR z zestawem do elektroforezy poziomej. Za kwotę 20 000 PLN

Dane z raportu końcowego/rocznego

  • Publikacje w czasopismach (6)
  1. Active Site Architecture and Reaction Mechanism Determination of Cold Adapted β-d-galactosidase from Arthrobacter sp. 32cB
    Autorzy:
    Rutkiewicz M, Bujacz A*, Wanarska M, Wierzbicka-Wos A, Cieslinski H
    Czasopismo:
    International Journal of Molecular Sciences (rok: 2019, tom: 20/4301, strony: 45339), Wydawca: MDPI
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.3390/ijms20174301 - link do publikacji
  2. In Situ Random Microseeding and Streak Seeding Used for Growth of Crystals of Cold-Adapted β-DGalactosidases: Crystal Structure of βDG from Arthrobacter sp. 32cB
    Autorzy:
    Rutkiewicz-Krotewicz M., Pietrzyk-Brzezinska A.J., Wanarska M., Cieslinski H., Bujacz A.
    Czasopismo:
    Crystals (rok: 2018, tom: 8, strony: 13-28), Wydawca: MDPI
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.3390/cryst8010013 - link do publikacji
  3. Structural features of cold-adapted dimeric GH2 β-D-galactosidase from Arthrobacter sp. 32cB
    Autorzy:
    Rutkiewicz M., Bujacz A.*, Bujacz G.
    Czasopismo:
    BBA - Proteins and Proteomics (rok: 2019, tom: 1867, strony: 776-786), Wydawca: ELSEVIER
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.1016/j.bbapap.2019.06.001 - link do publikacji
  4. Architecture of β-D-galactosidase active site as a basis for enzyme engineering
    Autorzy:
    Rutkiewicz-Krotewicz M., Bujacz A., Wanarska M., Cieslinski H.
    Czasopismo:
    Acta Crystallographica Section A (rok: 2017, tom: 73, strony: C278), Wydawca: IUCr
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.1107/S2053273317092956 - link do publikacji
  5. Mapping the Transglycosylation Relevant Sites of Cold-Adapted β-D-Galactosidase from Arthrobacter sp. 32cB
    Autorzy:
    Maria Rutkiewicz, Marta Wanarska and Anna Bujacz
    Czasopismo:
    International Journal of Molecular Sciences (rok: 2020, tom: 21, strony: 45310), Wydawca: MDPI
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.3390/ijms21155354 - link do publikacji
  6. Structural evidence of active site adaptability towards different sized substrates of aromatic amino acid aminotransferase from Psychrobacter Sp. B6
    Autorzy:
    Anna Bujacz*, Jedrzej Rum, Maria Rutkiewicz, Agnieszka J. Pietrzyk-Brzezinska and Grzegorz Bujacz
    Czasopismo:
    Materials (rok: 2021, tom: 14, strony: 45310), Wydawca: MDPI
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.3390/ma14123351 - link do publikacji

O Narodowym Centrum Nauki

Finansowanie nauki

Współpraca zagraniczna

Centrum prasowe

Deklaracja dostępności
Przetwarzanie danych osobowych
Polityka cookies

Partnerzy