Projekty finansowane przez NCN


Dane kierownika projektu i jednostki realizującej

Szczegółowe informacje o projekcie i konkursie

Słowa kluczowe

Aparatura

Wyczyść formularz

Uzyskanie i charakterystyka enzymatycznej aktywności oraz określenie struktury krystalograficznej białek fagowych zdolnych do degradacji polisacharydów bakterii z rodzaju Klebsiella

2015/19/N/NZ1/00014

Słowa kluczowe:

bakteriofagi depolimeraza biofilm

Deskryptory:

  • NZ1_5: Inżynieria genetyczna
  • NZ1_10: Biologia drobnoustrojów
  • NZ6_5: Wirusologia

Panel:

NZ1 - Podstawowe procesy życiowe na poziomie molekularnym: biologia molekularna, biologia strukturalna, biotechnologia

Jednostka realizująca:

Uniwersytet Wrocławski, Wydział Nauk Biologicznych

woj. dolnośląskie

Inne projekty tej jednostki 

Kierownik projektu (z jednostki realizującej):

Agnieszka Łątka 

Liczba wykonawców projektu: 2

Konkurs: PRELUDIUM 10 - ogłoszony 2015-09-15

Przyznana kwota: 149 760 PLN

Rozpoczęcie projektu: 2016-07-11

Zakończenie projektu: 2020-01-10

Planowany czas trwania projektu: 42 miesięcy (z wniosku)

Status projektu: Projekt rozliczony

Opis Projektu

Pobierz opis projektu w formacie .pdf

Uwaga - opisy projektów zostały sporządzone przez samych autorów wniosków i w niezmienionej formie umieszczone w systemie.

Dane z raportu końcowego/rocznego

  • Publikacje w czasopismach (7)
  1. Advantages and limitations of microtiter biofilm assays in the model of antibiofilm activity of Klebsiella phage KP34 and its depolymerase.
    Autorzy:
    Latka A, Drulis-Kawa Z.
    Czasopismo:
    Scientific Reports (rok: 2020, tom: 10, strony: 20338), Wydawca: Nature
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.1038/s41598-020-77198-5. - link do publikacji
  2. Capsule-Targeting Depolymerase, Derived from Klebsiella KP36 Phage, as a Tool for the Development of Anti-Virulent Strategy
    Autorzy:
    Majkowska-Skrobek G, Łątka A, Berisio R, Maciejewska B, Squeglia F, Romano M, Lavigne R, Struve C, Drulis-Kawa Z
    Czasopismo:
    Viruses (rok: 2016, tom: Dec 1;8(12)., strony: pii: E324.), Wydawca: MDPI
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.3390/v8120324 - link do publikacji
  3. Modeling the Architecture of Depolymerase-Containing Receptor Binding Proteins in Klebsiella Phages
    Autorzy:
    Latka A, Leiman PG, Drulis-Kawa Z, Briers Y
    Czasopismo:
    Frontiers in Microbiology (rok: 2019, tom: 10, strony: 2649), Wydawca: Frontiers
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.3389/fmicb.2019.02649 - link do publikacji
  4. Engineering the Modular Receptor-Binding Proteins of Klebsiella Phages Switches Their Capsule Serotype Specificity.
    Autorzy:
    Latka A, Lemire S, Grimon D, Dams D, Maciejewska B, Lu T, Drulis-Kawa Z, Briers Y.
    Czasopismo:
    mBio (rok: 2021, tom: 12, strony: e00455-21), Wydawca: ASM Journals
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.1128/mBio.00455-21. - link do publikacji
  5. Phage-Borne Depolymerases Decrease Klebsiella pneumoniae Resistance to Innate Defense Mechanisms.
    Autorzy:
    Majkowska-Skrobek G, Latka A, Berisio R, Squeglia F, Maciejewska B, Briers Y, Drulis-Kawa Z.
    Czasopismo:
    Frontiers in Microbiology (rok: 2018, tom: 9, strony: 2517), Wydawca: Frontiers
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.3389/fmicb.2018.02517 - link do publikacji
  6. Bacteriophage-encoded virion-associated enzymes to overcome the carbohydrate barriers during the infection process
    Autorzy:
    Latka A, Maciejewska B, Majkowska-Skrobek G, Briers Y, Drulis-Kawa Z
    Czasopismo:
    Applied Microbiology and Biotechnology (rok: 2017, tom: Apr;101(8), strony: 3103-3119), Wydawca: Springer-Nature
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.1007/s00253-017-8224-6. - link do publikacji
  7. Structural and Functional Studies of a Klebsiella Phage Capsule Depolymerase Tailspike: Mechanistic Insights into Capsular Degradation.
    Autorzy:
    Squeglia F, Maciejewska B, Latka A, Ruggiero A, Briers Y, Drulis-Kawa Z, Berisio R
    Czasopismo:
    Structure (rok: 2020, tom: 28, strony: 613-624), Wydawca: Cell Press
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.1016/j.str.2020.04.015. - link do publikacji