Projekty finansowane przez NCN


Dane kierownika projektu i jednostki realizującej

Szczegółowe informacje o projekcie i konkursie

Słowa kluczowe

Aparatura

Wyczyść formularz

Nowe białka wiążące reszty 5-hydroksymetylocytozyny

2014/13/B/NZ1/03991

Słowa kluczowe:

5-hydroksymetylocytozyna spektrometria mas oddziaływania białko-DNA białaczki

Deskryptory:

  • NZ1_1: Biologia molekularna
  • NZ1_2: Biochemia
  • NZ1_4: Biologia strukturalna

Panel:

NZ1 - Podstawowe procesy życiowe na poziomie molekularnym: biologia molekularna, biologia strukturalna, biotechnologia

Jednostka realizująca:

Międzynarodowy Instytut Biologii Molekularnej i Komórkowej

woj. mazowieckie

Inne projekty tej jednostki 

Kierownik projektu (z jednostki realizującej):

prof. Matthias Bochtler 

Liczba wykonawców projektu: 8

Konkurs: OPUS 7 - ogłoszony 2014-03-17

Przyznana kwota: 1 283 750 PLN

Rozpoczęcie projektu: 2015-01-23

Zakończenie projektu: 2019-01-22

Planowany czas trwania projektu: 36 miesięcy (z wniosku)

Status projektu: Projekt rozliczony

Dane z raportu końcowego

  • Publikacje w czasopismach (8)
  1. The Y. bercovieri Anbu crystal structure sheds light on the evolution of highly (pseudo)symmetric multimers IF: 3,91
    Autorzy:
    Anna Piasecka, Honorata Czapinska, Marie-Theres Vielberg, Roman H. Szczepanowski, Reiner Kiefersauer, Simon Reed, Michael Groll and Matthias Bochtler
    Czasopismo:
    Journal of Molecular Biology (rok: 2018, tom: 430, strony: 611-627), Wydawca: Elsevier
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.1016/j.jmb.2017.11.016 - link do publikacji
  2. Unique mechanism of target recognition by PfoI restriction endonuclease of the CCGG-family. IF: 10,235
    Autorzy:
    Tamulaitiene G, Manakova E, Jovaisaite V, Tamulaitis G, Grazulis S, Bochtler M, Siksnys V.
    Czasopismo:
    Nucleic Acids Research (rok: 2019, tom: 47(2), strony: 997-1010), Wydawca: Oxford University Press
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.1093/nar/gky1137 - link do publikacji
  3. Activity and structure of EcoKMcrA. IF: 10,235
    Autorzy:
    Czapinska H, Kowalska M, Zagorskaite E, Manakova E, Slyvka A, Xu SY, Siksnys V, Sasnauskas G, Bochtler M.
    Czasopismo:
    Nucleic Acids Research (rok: 2018, tom: 46(18), strony: 9829-9841), Wydawca: Oxford University Press
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.1093/nar/gky731 - link do publikacji
  4. On the role of steric clashes in methylation control of restriction endonuclease activity IF: 9,202
    Autorzy:
    Mierzejewska K, Bochtler M, Czapinska H
    Czasopismo:
    Nucleic Acids Research (rok: 2016, tom: 44(1), strony: 485–495), Wydawca: Oxford University Press
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.1093/nar/gkv1341 - link do publikacji
  5. Crystal structure of the modification-dependent SRA-HNH endonuclease TagI. IF: 10,235
    Autorzy:
    Kisiala M, Copelas A, Czapinska H, Xu SY, Bochtler M.
    Czasopismo:
    Nucleic Acids Research (rok: 2018, tom: 46(19), strony: 10489-10503), Wydawca: Oxford University Press
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.1093/nar/gky781 - link do publikacji
  6. The Bacteroidetes Q-Rule: Pyroglutamate in Signal Peptidase I Substrates. IF: 4,019
    Autorzy:
    Bochtler M, Mizgalska D, Veillard F, Nowak ML, Houston J, Veith P, Reynolds EC, Potempa J.
    Czasopismo:
    Frontiers in Microbiology (rok: 2018, tom: 0,534722222222222, strony: 44574), Wydawca: Washington State University
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.3389/fmicb.2018.00230 - link do publikacji
  7. DNA demethylation pathways: Additional players and regulators. IF: 4,725
    Autorzy:
    Bochtler M, Kolano A, Xu G-L
    Czasopismo:
    Bioessays (rok: 2017, tom: 39(1), strony: 44574), Wydawca: WILEY-BLACKWELL
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.1002/bies.201600178 - link do publikacji
  8. Nei-like 1 (NEIL1) excises 5-carboxylcytosine directly and stimulates TDG-mediated 5-formyl and 5-carboxylcytosine excision IF: 4,847
    Autorzy:
    Anton Slyvka, Karolina Mierzejewska & Matthias Bochtler
    Czasopismo:
    Scientific Reports (rok: 2017, tom: 7, strony: 44574), Wydawca: NATURE PUBLISHING GROUP
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.1038/s41598-017-07458-4 - link do publikacji