Projekty finansowane przez NCN


Dane kierownika projektu i jednostki realizującej

Szczegółowe informacje o projekcie i konkursie

Słowa kluczowe

Aparatura

Wyczyść formularz

Inhibicja białkowych fosfataz tyrozynowych jako strategia przeciwko chorobom zakaźnym i bioterroryzmowi.

2012/07/N/NZ1/00012

Słowa kluczowe:

białkowe fosfatazy tyrozynowe bioterroryzm choroby zakaźne

Deskryptory:

  • NZ1_4: Biologia strukturalna
  • NZ1_10: Biologia drobnoustrojów
  • NZ1_1: Biologia molekularna

Panel:

NZ1 - Podstawowe procesy życiowe na poziomie molekularnym: biologia molekularna, biologia strukturalna, biotechnologia, m.in.:

Jednostka realizująca:

Gdański Uniwersytet Medyczny, Wydział Lekarski

woj. pomorskie

Inne projekty tej jednostki 

Kierownik projektu (z jednostki realizującej):

dr Alicja Kuban-Jankowska 

Liczba wykonawców projektu: 3

Konkurs: PRELUDIUM 4 - ogłoszony 2012-09-15

Przyznana kwota: 150 000 PLN

Rozpoczęcie projektu: 2013-08-08

Zakończenie projektu: 2016-12-07

Planowany czas trwania projektu: 36 miesięcy (z wniosku)

Status projektu: Projekt rozliczony

Zakupiona aparatura

  1. sprzęt komputerowy. Za kwotę 6 090 PLN

Dane z raportu końcowego

  • Publikacje w czasopismach (6)
  • Publikacje książkowe (1)
  1. Aurintricarboxylic acid structure modifications lead to reduction of inhibitory properties against virulence factor YopH and higher cytotoxicity. IF: 1,532
    Autorzy:
    Kuban-Jankowska A, Sahu KK, Gorska M, Niedzialkowski P, Tuszynski JA, Ossowski T, Wozniak M.
    Czasopismo:
    World Journal of Microbiology and Biotechnology (rok: 2016, tom: 32(10), strony: 163), Wydawca: Springer
    Status:
    Opublikowane
    Doi:
    10.1007/s11274-016-2123-3 - link do publikacji
  2. Inactivation of Protein Tyrosine Phosphatases by Peracids Correlates with the Hydrocarbon Chain Length IF: 2,875
    Autorzy:
    Alicja Kuban-Jankowska, Magdalena Gorska, Jack A. Tuszynski, Cassandra D. M. Churchill, Philip Winter, Mariusz Klobukowski, Michal Wozniak
    Czasopismo:
    Cellular Physiology and Biochemistry (rok: 2015, tom: 36, strony: 1069-108), Wydawca: Karger
    Status:
    Opublikowane
    Doi:
    10.1159/000430280 - link do publikacji
  3. Chicoric acid binds to two sites and decreases the activity of the YopH bacterial virulence factor. IF: 5,008
    Autorzy:
    Kuban-Jankowska A, Sahu KK, Gorska M, Tuszynski JA, Wozniak M.
    Czasopismo:
    Oncotarget (rok: 2016, tom: 7(3), strony: 2229-38), Wydawca: Impact Journals
    Status:
    Opublikowane
    Doi:
    10.18632/oncotarget.6812 - link do publikacji
  4. Protein tyrosine phosphatases in pathological process IF: 4,249
    Autorzy:
    Alicja Kuban-Jankowska, Magdalena Gorska, Narcyz Knap, Francesco Cappello, Michal Wozniak
    Czasopismo:
    Frontiers in Bioscience Landmark Edition (rok: 2015, tom: 20, strony: 377-388), Wydawca: Frontiers in Bioscience
    Status:
    Opublikowane
    Doi:
    10.2741/4314 - link do publikacji
  5. Redox process is crucial for inhibitory properties of aurintricarboxylic acid against activity of YopH: virulence factor of Yersinia pestis IF: 6,359
    Autorzy:
    Alicja Kuban-Jankowska, Kamlesh K Sahu, Pawel Niedzialkowski, Magdalena Gorska, Jack A Tuszynski, Tadeusz Ossowski, Michal Wozniak
    Czasopismo:
    Oncotarget (rok: 2015, tom: 44368, strony: 18364-18373), Wydawca: Impact Journals
    Status:
    Opublikowane
    Doi:
    10.18632/oncotarget.4625 - link do publikacji
  6. The physiological concentration of ferrous iron (II) alters the inhibitory effect of hydrogen peroxide on CD45, LAR and PTP1B phosphatases IF: 2,503
    Autorzy:
    Alicja Kuban-Jankowska . Magdalena Gorska . Lukasz Jaremko . Mariusz Jaremko . Jack A. Tuszynski . Michal Wozniak
    Czasopismo:
    BioMetals (rok: 2015, tom: 28, strony: 975–986), Wydawca: Springer
    Status:
    Opublikowane
    Doi:
    10.1007/s10534-015-9882-4 - link do publikacji
  1. BIAŁKOWE FOSFATAZY TYROZYNOWE I ICH UDZIAŁ W INFEKCJACH BAKTERYJNYCH
    Autorzy:
    Alicja Kuban-Jankowska
    Książka:
    Na pograniczu chemii i biologii (rok: 2014, tom: 32, strony: 225-240), Wydawca: Wydawnictwo Naukowe UAM
    Status:
    Opublikowane