Projekty finansowane przez NCN

Dane kierownika projektu i jednostki realizującej

Szczegółowe informacje o projekcie i konkursie

Słowa kluczowe

Aparatura

Wyczyść formularz

Nowe L-asparaginazy jako potencjalne środki terapeutyczne i cele molekularne dla zwalczania infekcji: badania strukturalne i funkcjonalne enzymów o podwójnym znaczeniu dla projektowania leków

2020/37/B/NZ1/03250

Słowa kluczowe:

asparaginaza białaczka infekcje grzybicze inhibitory enzymów krystalografia białek

Deskryptory:

  • NZ1_004: Biologia strukturalna
  • NZ1_002: Biochemia
  • NZ1_005: Inżynieria genetyczna

Panel:

NZ1 - Podstawowe procesy życiowe na poziomie molekularnym: biologia molekularna, biologia strukturalna, biotechnologia

Jednostka realizująca:

Instytut Chemii Bioorganicznej Polskiej Akademii Nauk

woj. wielkopolskie

Inne projekty tej jednostki 

Kierownik projektu (z jednostki realizującej):

prof. Mariusz Jaskólski 

Liczba wykonawców projektu: 7

Konkurs: OPUS 19 - ogłoszony 2020-03-16

Przyznana kwota: 2 347 200 PLN

Rozpoczęcie projektu: 2021-02-01

Zakończenie projektu: 2026-01-31

Planowany czas trwania projektu: 60 miesięcy (z wniosku)

Status projektu: Projekt w realizacji

Opis Projektu

Pobierz opis projektu w formacie .pdf

Uwaga - opisy projektów zostały sporządzone przez samych autorów wniosków i w niezmienionej formie umieszczone w systemie.

Dane z raportu końcowego/rocznego

  • Publikacje w czasopismach (12)
  1. Substrate affinity is not crucial for therapeutic L-asparaginases: antileukemic activity of novel bacterial enzymes
    Autorzy:
    A.Ściuk, K.Wątor, I.Staroń, P.Worsztynowicz, K.Pokrywka, M.Kilichowska, K.Pietruszewska, Z.Mazurek, A.Skalniak, K.Lewandowski, M.Jaskólski, J.I.Loch, M.Surmiak
    Czasopismo:
    Molecules (rok: 2024, tom: 29(10), strony: 45673), Wydawca: MDPI
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.3390/molecules29102272 - link do publikacji
  2. Crystal structures of the elusive Rhizobium etli l-asparaginase reveal a peculiar active site
    Autorzy:
    2 J.I.Loch, B.Imiolczyk, J.Sliwiak, A.Wantuch, M.Bejger, M.Gilski, M.Jaskolski
    Czasopismo:
    NATURE COMMUNICATIONS (rok: 2021, tom: 12, strony: Article Number 6717), Wydawca: Nature Publishing Group
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.1038/s41467-021-27105-x - link do publikacji
  3. Structural and biophysical aspects of l-asparaginases: a growing family with amazing diversity
    Autorzy:
    1 J.Loch, M.Jaskolski
    Czasopismo:
    IUCRJ (rok: 2021, tom: 8, strony: 514-531), Wydawca: INT UNION CRYSTALLOGRAPHY
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.1107/S2052252521006011 - link do publikacji
  4. Rhizobium etli has two L-asparaginases with low sequence identity but similar structure and catalytic center
    Autorzy:
    J.I.Loch, P.Worsztynowicz, J.Sliwiak, M.Grzechowiak, B.Imiolczyk, K.Pokrywka, M.Chwastyk, M.Gilski, M.Jaskolski
    Czasopismo:
    Acta Cryst. D (rok: 2023, tom: D79, strony: 775-791), Wydawca: IUCr Journals
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.1107/S2059798323005648 - link do publikacji
  5. Biochemical characterization of L-asparaginase isoforms from Rhizobium etli - the boosting effect of zinc
    Autorzy:
    J.Sliwiak, P.Worsztynowicz, K.Pokrywka, M.Grzechowiak, J.I.Loch, M.Jaskolski
    Czasopismo:
    Frontiers in Chemistry (rok: 2024, tom: 12, strony: 45671), Wydawca: Frontiers
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.3389/fchem.2024.1373312 - link do publikacji
  6. Towards a dependable dataset of structures for L-asparaginase research
    Autorzy:
    A.Wlodawer, Z.Dauter, J.Lubkowski, J.Loch, D.Brzezinski, M.Gilski, M.Jaskolski
    Czasopismo:
    Acta Crystallographica Section D (rok: 2024, tom: 80, strony: 506-527), Wydawca: IUCr Journals
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.1107/S2059798324005461 - link do publikacji
  7. Rhizobium etli has two L-asparaginases with low sequence identity but similar structure and catalytic center
    Autorzy:
    J.I.Loch, P.Worsztynowicz, J.Sliwiak, M.Grzechowiak, B.Imiolczyk, K.Pokrywka, M.Chwastyk, M.Gilski, M.Jaskolski
    Czasopismo:
    Acta Cryst. D (rok: 2023, tom: D79, strony: 775-791), Wydawca: IUCr Journals
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.1107/S2059798323005648 - link do publikacji
  8. Crystal structures of the elusive Rhizobium etli l-asparaginase reveal a peculiar active site
    Autorzy:
    2 J.I.Loch, B.Imiolczyk, J.Sliwiak, A.Wantuch, M.Bejger, M.Gilski, M.Jaskolski
    Czasopismo:
    NATURE COMMUNICATIONS (rok: 2021, tom: 12, strony: Article Number 6717), Wydawca: Nature Publishing Group
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.1038/s41467-021-27105-x - link do publikacji
  9. Massive annotation of bacterial l-asparaginases reveals their puzzling distribution and frequent gene transfer events
    Autorzy:
    3 A.Zielezinski, J.Loch, W.M.Karłowski, M.Jaskolski
    Czasopismo:
    Nature (rok: 2022, tom: nie dotyczy, strony: nie dotyczy), Wydawca: Springer Nature
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.1038/s41598-022-19689-1 - link do publikacji
  10. Structural and biophysical aspects of l-asparaginases: a growing family with amazing diversity
    Autorzy:
    1 J.Loch, M.Jaskolski
    Czasopismo:
    IUCRJ (rok: 2021, tom: 8, strony: 514-531), Wydawca: INT UNION CRYSTALLOGRAPHY
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.1107/S2052252521006011 - link do publikacji
  11. Probing the active site of Class 3 L-asparaginase by mutagenesis. I. Tinkering with the zinc coordination site of ReAV
    Autorzy:
    K.Pokrywka, P.Worsztynowicz, J.Sliwiak, M.Grzechowiak, J.I.Loch, M.Ruszkowski, M.Gilski, M.Jaskolski
    Czasopismo:
    Frontiers in Chemistry (rok: 2024, tom: 12, strony: 45672), Wydawca: Frontiers
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.3389/fchem.2024.1381032 - link do publikacji
  12. Massive annotation of bacterial l-asparaginases reveals their puzzling distribution and frequent gene transfer events
    Autorzy:
    3 A.Zielezinski, J.Loch, W.M.Karłowski, M.Jaskolski
    Czasopismo:
    Nature (rok: 2022, tom: nie dotyczy, strony: nie dotyczy), Wydawca: Springer Nature
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.1038/s41598-022-19689-1 - link do publikacji

O Narodowym Centrum Nauki

Finansowanie nauki

Współpraca zagraniczna

Centrum prasowe

Deklaracja dostępności
Przetwarzanie danych osobowych
Polityka cookies

Partnerzy