Projekty finansowane przez NCN
Molekularne mechanizmy działania białek opiekuńczych w dezagregacji białek
2013/08/A/NZ1/00683
Słowa kluczowe:
bialka opiekuńcze Hsp70 Hsp100 małe Hsp agregacja białek dezagregacja białek
Deskryptory:
- NZ1_1: Biologia molekularna
- NZ1_2: Biochemia
- NZ1_4: Biologia strukturalna
Panel:
NZ1 - Podstawowe procesy życiowe na poziomie molekularnym: biologia molekularna, biologia strukturalna, biotechnologia
Jednostka realizująca:
Uniwersytet Gdański, Międzyuczelniany Wydział Biotechnologii Uniwersytetu Gdańskiego i Gdańskiego Uniwersytetu Medycznego
woj. pomorskie
Kierownik projektu (z jednostki realizującej):
Liczba wykonawców projektu: 7
Konkurs: MAESTRO 4 - ogłoszony 2012-12-15
Przyznana kwota: 2 635 900 PLN
Rozpoczęcie projektu: 2013-10-02
Zakończenie projektu: 2019-10-01
Planowany czas trwania projektu: 72 miesięcy (z wniosku)
Status projektu: Projekt rozliczony
Zakupiona aparatura
- Aparat do elektroforezy białkowej.
- komputer do sterowania aparatem do pomiaru dynamicznego rozpraszania światła.
- Aparat do pomiaru i analizy oddziaływań pomiędzy cząsteczkami metodą interferencji warstwowej (BLITz).
- aparat do pomiaru i analizy oddziaływań pomiędzy cząsteczkami metodą interferencji warstwowej (BLITZ).
- kołyska do inkubacji żeli.
- spektrofotometr UV-VIS.
- wirówka stołowa z chłodzeniem. Za kwotę 40 000 PLN
- łaźnia wodna z wytrząsaniem.
- Aparat do pomiaru dynamicznego rozpraszania światła. Za kwotę 165 000 PLN
- przystawka stopped-flow do spektrofluorymetru. Za kwotę 165 000 PLN
- Spektrometr UV-VIS.
- platforma uniwersalna do łaźni wodnej z wytrząsaniem.
- urządzenie do formowania gradientu.
- Łaźnia wodna z wytrząsaniem.
Dane z raportu końcowego/rocznego
- Publikacje w czasopismach (4)
- Hsp70 displaces small heat shock proteins from aggregates to initiate protein refoldingAutorzy:Szymon Żwirowski, Agnieszka Kłosowska, Igor Obuchowski, Nadinath B Nillegoda, Artur Piróg, Szymon Ziętkiewicz, Bernard Bukau, Axel Mongk & Krzysztof LiberekCzasopismo:The EMBO Journal (rok: 2017, tom: vol. 36, strony: 783 - 796), Wydawca: EMBO PressStatus:OpublikowanaDoi:10.15252/embj.201593378 - link do publikacji
- Adenosine diphosphate restricts the protein remodeling activity of the Hsp104 chaperone to Hsp70 assisted disaggregation.Autorzy:Agnieszka Kłosowska, Tomasz Chamera, Krzysztof LiberekCzasopismo:eLife (rok: 2016, tom: 5: e15159,, strony: 45309), Wydawca: Randy Scheckman, eLife Sciences PublicationsStatus:OpublikowanaDoi:10.7554/eLife.15159 - link do publikacji
- Duplicate divergence of two bacterial small heat shock proteins reduces the demand for Hsp70 in refolding of substrates.Autorzy:Obuchowski I, Piróg A, Stolarska M, Tomiczek B, Liberek K.Czasopismo:PLoS Genetics (rok: 2019, tom: -, strony: 45316), Wydawca: Public Library of ScienceStatus:OpublikowanaDoi:10.1371/journal.pgen.1008479 - link do publikacji
- Selective Hsp70-dependent docking of Hsp104 to protein aggregates protects the cell from the toxicity of the disaggregaseAutorzy:Chamera T., Kłosowska A, Janta A, Wyszkowski H, Obuchowski I, Gumowski K, Liberek KCzasopismo:Jurnal of Molecular Biology (rok: 2019, tom: 431, strony: Pages 2180-2196), Wydawca: ElsevierStatus:OpublikowanaDoi:10.1016/j.jmb.2019.04.014 - link do publikacji