Projekty finansowane przez NCN


Dane kierownika projektu i jednostki realizującej

Szczegółowe informacje o projekcie i konkursie

Słowa kluczowe

Aparatura

Wyczyść formularz

Molekularne mechanizmy działania białek opiekuńczych w dezagregacji białek

2013/08/A/NZ1/00683

Słowa kluczowe:

bialka opiekuńcze Hsp70 Hsp100 małe Hsp agregacja białek dezagregacja białek

Deskryptory:

  • NZ1_1: Biologia molekularna
  • NZ1_2: Biochemia
  • NZ1_4: Biologia strukturalna

Panel:

NZ1 - Podstawowe procesy życiowe na poziomie molekularnym: biologia molekularna, biologia strukturalna, biotechnologia

Jednostka realizująca:

Uniwersytet Gdański, Międzyuczelniany Wydział Biotechnologii Uniwersytetu Gdańskiego i Gdańskiego Uniwersytetu Medycznego

woj. pomorskie

Inne projekty tej jednostki 

Kierownik projektu (z jednostki realizującej):

prof. Krzysztof Liberek 

Liczba wykonawców projektu: 7

Konkurs: MAESTRO 4 - ogłoszony 2012-12-15

Przyznana kwota: 2 635 900 PLN

Rozpoczęcie projektu: 2013-10-02

Zakończenie projektu: 2019-10-01

Planowany czas trwania projektu: 60 miesięcy (z wniosku)

Status projektu: Projekt rozliczony

Dane z raportu końcowego

  • Publikacje w czasopismach (4)
  1. Adenosine diphosphate restricts the protein remodeling activity of the Hsp104 chaperone to Hsp70 assisted disaggregation. IF: 8,303
    Autorzy:
    Agnieszka Kłosowska, Tomasz Chamera, Krzysztof Liberek
    Czasopismo:
    eLife (rok: 2016, tom: 5: e15159,, strony: 44944), Wydawca: Randy Scheckman, eLife Sciences Publications
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.7554/eLife.15159 - link do publikacji
  2. Selective Hsp70-dependent docking of Hsp104 to protein aggregates protects the cell from the toxicity of the disaggregase IF: 5,067
    Autorzy:
    Chamera T., Kłosowska A, Janta A, Wyszkowski H, Obuchowski I, Gumowski K, Liberek K
    Czasopismo:
    Jurnal of Molecular Biology (rok: 2019, tom: 431, strony: Pages 2180-2196), Wydawca: Elsevier
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.1016/j.jmb.2019.04.014 - link do publikacji
  3. Duplicate divergence of two bacterial small heat shock proteins reduces the demand for Hsp70 in refolding of substrates. IF: 5,224
    Autorzy:
    Obuchowski I, Piróg A, Stolarska M, Tomiczek B, Liberek K.
    Czasopismo:
    PLoS Genetics (rok: 2019, tom: -, strony: 44951), Wydawca: Public Library of Science
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.1371/journal.pgen.1008479 - link do publikacji
  4. Hsp70 displaces small heat shock proteins from aggregates to initiate protein refolding IF: 9,6
    Autorzy:
    Szymon Żwirowski, Agnieszka Kłosowska, Igor Obuchowski, Nadinath B Nillegoda, Artur Piróg, Szymon Ziętkiewicz, Bernard Bukau, Axel Mongk & Krzysztof Liberek
    Czasopismo:
    The EMBO Journal (rok: 2017, tom: vol. 36, strony: 783 - 796), Wydawca: EMBO Press
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.15252/embj.201593378 - link do publikacji