Projekty finansowane przez NCN


Dane kierownika projektu i jednostki realizującej

Szczegółowe informacje o projekcie i konkursie

Słowa kluczowe

Aparatura

Wyczyść formularz

Molekularny mechanizm funkcjonalnego różnicowania mitochondrialnych systemów Hsp70

2012/06/A/NZ1/00002

Słowa kluczowe:

Hsp70 białka posiadające domenę J centra Fe/S mitochondria drożdże DNA mitochondrialny

Deskryptory:

  • NZ1_1: Biologia molekularna
  • NZ1_2: Biochemia
  • NZ1_4: Biologia strukturalna

Panel:

NZ1 - Podstawowe procesy życiowe na poziomie molekularnym: biologia molekularna, biologia strukturalna, biotechnologia

Jednostka realizująca:

Uniwersytet Gdański, Międzyuczelniany Wydział Biotechnologii Uniwersytetu Gdańskiego i Gdańskiego Uniwersytetu Medycznego

woj. pomorskie

Inne projekty tej jednostki 

Kierownik projektu (z jednostki realizującej):

prof. Jarosław Marszałek 

Liczba wykonawców projektu: 7

Konkurs: MAESTRO 3 - ogłoszony 2012-06-15

Przyznana kwota: 2 653 260 PLN

Rozpoczęcie projektu: 2013-03-26

Zakończenie projektu: 2019-03-25

Planowany czas trwania projektu: 72 miesięcy (z wniosku)

Status projektu: Projekt rozliczony

Zakupiona aparatura

  1. Komputerowa stacja robocza.
  2. Pozostałe wyposażenie komory beztlenowej: Wirówka z chłodzeniem, Mikser, Inkubator do hodowli mikroorganizmów, Termo-mikser. Za kwotę 45 000 PLN
  3. monitory wysokiej rozdzielczości.
  4. Spektrofluorymetr. Za kwotę 165 000 PLN
  5. System chromatografii niskociśnieniowej do czyszczenia białek w warunkach beztlenowych.. Za kwotę 60 000 PLN
  6. komputer osobisty pracujący w systemie OS i Windows.
  7. Komora prasy French'a. Za kwotę 30 000 PLN
  8. Rotor Assembly. Za kwotę 44 999 PLN
  9. termomikser.

Dane z raportu końcowego/rocznego

  • Publikacje w czasopismach (8)
  • Publikacje książkowe (1)
  1. Structure and evolution of 1 the 4-helix bundle domain of Zuotin, 2 a J-domain protein co-chaperone of Hsp70
    Autorzy:
    Om Kumar Shrestha, Ruchika Sharma, Bartlomiej Tomiczek, Woonghee Lee, Marco Tonelli, Gabriel Cornilescu, Milena Stolarska, Lukasz Nierzwicki, Jacek Czub, John L. Markley, Jaroslaw Marszalek, Szymon J. Ciesielski, Elizabeth A. Craig
    Czasopismo:
    PlosOne (rok: 2019, tom: 14(5), strony: 45312), Wydawca: Public Library of Science
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.1371/journal.pone.0217098 - link do publikacji
  2. Function, evolution, and structure of J-domain proteins
    Autorzy:
    Kampinga, HH; Andreasson, C; Barducci, A; Cheetham, ME; Cyr, D; Emanuelsson, C; Genevaux, P; Gestwicki, JE; Goloubinoff, P; Huerta-Cepas, J; Kirstein, J; Liberek, K; Mayer, MP; Nagata, K; Nillegoda, NB; Pulido, P; Ramos, C; De Los Rios, P; Rospert, S; Rosenzweig, R; Sahi, C; Taipale, M; Tomiczek, B; Ushioda, R; Young, JC; Zimmermann, R; Zylicz, A; Zylicz, M; Craig, EA; Marszalek, J
    Czasopismo:
    CELL STRESS & CHAPERONES (rok: 2019, tom: 24, strony: 45488), Wydawca: Springer
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.1007/s12192-018-0948-4 - link do publikacji
  3. Protection of scaffold protein Isu from degradation by the Lon protease Pim1 as a component of Fe–S cluster biogenesis regulation
    Autorzy:
    Szymon J. Ciesielski, Brenda Schilke, Jaroslaw Marszalek, and Elizabeth A. Craig
    Czasopismo:
    Molecular Biology of the Cell (rok: 2016, tom: 27(7), strony: 1060-1068), Wydawca: The American Society for cell Biology
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.1093/molbev/msv254 - link do publikacji
  4. Fe–S Cluster Hsp70 Chaperones: The ATPase Cycle and Protein Interactions
    Autorzy:
    Rafal Dutkiewicz, Malgorzata Nowak, Elizabeth A. Craig, Jaroslaw Marszalek
    Czasopismo:
    Methods in Enzymology (rok: 2017, tom: Volume 595, strony: 161-184), Wydawca: Elsevier
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.1016/bs.mie.2017.07.004 - link do publikacji
  5. How Do J-Proteins Get Hsp70 to Do So Many Different Things?
    Autorzy:
    Elizabeth A. Craig, Jaroslaw Marszalek
    Czasopismo:
    Trends in Biochemical Sciences (rok: 2017, tom: Vol. 42, No. 5, strony: 355-368), Wydawca: Esevier
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.1016/j.tibs.2017.02.007 - link do publikacji
  6. Nucleoid localization of Hsp40 Mdj1 is important for its function in maintenance of mitochondrial DNA.
    Autorzy:
    Grzegorz L. Ciesielski, Magdalena Plotka, Mateusz Manicki, Brenda A. Schilke, Rafał Dutkiewicz, Chandan Sahi, Jarosław Marszalek, Elizabeth A. Craig
    Czasopismo:
    Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research (rok: 2013, tom: 1833, strony: 2233 - 2243), Wydawca: Elsevier B.V.
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.1016/j/bbamcr.2013.05.012 - link do publikacji
  7. Overlapping binding sites of frataxin homologue assembly factor and the heat shock protein 70 transfer factor on the Isu iron-sulfur cluster scaffold protein
    Autorzy:
    Mateusz Manicki, Julia Majewska, Szymon Ciesielski, Branda Schilke, Anna Blenska, Jacek Kominek, Jarosław Marszałek, Elizabeth A. Craig, and Rafał Dutkiewicz
    Czasopismo:
    The Journal of Biological Chemistry (rok: 2014, tom: vol. 289 no 40, strony: 30268-30278), Wydawca: The American Society of Biochemistry and Molecular Biology, Inc.
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.1074/jbc.M114.596726 - link do publikacji
  8. Iron–Sulfur Cluster Biogenesis Chaperones: Evidence for Emergence of Mutational Robustness of a Highly Specific Protein–Protein Interaction
    Autorzy:
    Wojciech Delewski, Bogumiła Paterkiewicz, Mateusz Manicki,Brenda Schilke, Bartłomiej Tomiczek, Szymon J. Ciesielski, Łukasz Nierzwicki, Jacek Czub, Rafal Dutkiewicz, Elizabeth A. Craig, and Jaroslaw Marszałek
    Czasopismo:
    Molecular Biology and Evolution (rok: 2015, tom: 33(3), strony: 643-656), Wydawca: Molecular Biology and Evolution
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.1093/molbev/msv254 - link do publikacji
  1. Yeast Hsp70 and J-protein Chaperones: Function and Interaction Network
    Autorzy:
    Elizabeth A. Craig and Jaroslaw Marszalek
    Książka:
    The Molecular Chaperones Interaction Networks in Protein Folding and Degradation (rok: 2014, tom: 3, strony: 53-82), Wydawca: Springer Science+Business Media New York 2014
    Status:
    Opublikowana