Projekty finansowane przez NCN


Dane kierownika projektu i jednostki realizującej

Szczegółowe informacje o projekcie i konkursie

Słowa kluczowe

Aparatura

Wyczyść formularz

Rola ludzkiej rybonukleazy DIS3, katalitycznej podjednostki kompleksu egzosomu, w patogenezie szpiczaków mnogich oraz fizjologii komórki.

2011/02/A/NZ1/00001

Słowa kluczowe:

Szpiczaki DIS3 kompleks egzosomu tRNA RNA

Deskryptory:

  • NZ4_11: Biologia nowotworów
  • NZ1_1: Biologia molekularna
  • NZ2_2: Genomika, transkryptomika i epigenomika

Panel:

NZ1 - Podstawowe procesy życiowe na poziomie molekularnym: biologia molekularna, biologia strukturalna, biotechnologia

Jednostka realizująca:

Uniwersytet Warszawski, Wydział Biologii

woj. mazowieckie

Inne projekty tej jednostki 

Kierownik projektu (z jednostki realizującej):

prof. Andrzej Dziembowski 

Liczba wykonawców projektu: 11

Konkurs: MAESTRO 1 - ogłoszony 2011-06-15

Przyznana kwota: 2 990 000 PLN

Rozpoczęcie projektu: 2012-05-18

Zakończenie projektu: 2017-05-18

Planowany czas trwania projektu: 60 miesięcy (z wniosku)

Status projektu: Projekt rozliczony

Zakupiona aparatura

  1. Komora laminarna NU440-600E.
  2. Vortex Genie.
  3. Wirówka laboratoryjna Hettich Rotina H380.
  4. Łaźnia wodna.
  5. Mikroskop CKX41 z wyposażeniem.
  6. Pompka wodna (zakup 2013).

Dane z raportu końcowego/rocznego

  • Publikacje w czasopismach (7)
  1. Cytoplasmic RNA decay pathways - Enzymes and mechanisms
    Autorzy:
    Łabno A., Tomecki R., Dziembowski A.
    Czasopismo:
    Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research (rok: 2016, tom: 1863, strony: 3125-3147), Wydawca: Elsevier
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.1016/j.bbamcr.2016.09.023 - link do publikacji
  2. RNA decay machines: The exosome
    Autorzy:
    Aleksander Chlebowski, Michał Lubas, Torben Heick Jensen, Andrzej Dziembowski
    Czasopismo:
    Biochimica et Biophysica Acta (rok: 2013, tom: 1829, strony: 552-560), Wydawca: Elsevier
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.1016/j.bbagrm.2013.01.006. - link do publikacji
  3. The human nuclear exosome targeting complex is loaded onto newly synthesized RNA to direct early ribonucleolysis
    Autorzy:
    Lubas, M., P. R. Andersen, A. Schein, A. Dziembowski, G. Kudla and T. H. Jensen
    Czasopismo:
    Cell Reports (rok: 2015, tom: 10, strony: 178-192), Wydawca: Cell press
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.1016/j.celrep.2014.12.026 - link do publikacji
  4. A short splicing isoform of HBS1L links the cytoplasmic exosome and SKI complexes in humans
    Autorzy:
    Kalisiak K, Kuliński T.M., Tomecki R., Cysewski D., Pietras Z., Chlebowski A., Kowalska K., Dziembowski A.
    Czasopismo:
    Nucleic Acid Research (rok: 2017, tom: 45 (Issue 4), strony: 2068-2080), Wydawca: Oxford Academic
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.1093/nar/gkw862 - link do publikacji
  5. DIS3 shapes the RNA polymerase II transcriptome in humans by degrading a variety of unwanted transcripts.
    Autorzy:
    Szczepińska T, Kalisiak K, Tomecki R, Labno A, Borowski LS, Kulinski TM, Adamska D, Kosinska J, Dziembowski A.
    Czasopismo:
    Genome Research (rok: 2015, tom: 25, strony: 1622-1633), Wydawca: CSH Press
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.1101/gr.189597.115 - link do publikacji
  6. Exonuclease hDIS3L2 specifies an exosome-independent 3'-5' degradation pathway of human cytoplasmic mRNA
    Autorzy:
    Michal Lubas, Christian K Damgaard, Rafal Tomecki, Dominik Cysewski, Torben Heick Jensen, Andrzej Dziembowski
    Czasopismo:
    EMBO Journal (rok: 2013, tom: 32, strony: 1793-1965), Wydawca: EMBO Press
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.1038/emboj.2013.135 - link do publikacji
  7. Multiple myeloma-associated hDIS3 mutations cause perturbations in cellular RNA metabolism and suggest hDIS3 PIN domain as a potential drug target
    Autorzy:
    Rafal Tomecki,Karolina Drazkowska,Iwo Kucinski, Krystian Stodus, Roman J. Szczesny,Jakub Gruchota, Ewelina P. Owczarek, Katarzyna Kalisiak, and Andrzej Dziembowski
    Czasopismo:
    Nucleic Acid Research (rok: 2014, tom: 42, strony: 1270-1290), Wydawca: PMC
    Status:
    Opublikowana
    Doi:
    10.1093/nar/gkt930 - link do publikacji